Kolagen
Kolagen adalah protein fibrosa tak larut dalam matriks ekstraseluler dan jaringan ikat. Ada sekurang-kurangnya 16 tipe kolagen, tapi 80-90% kolagen dalam tubuh manusia terdiri dari tipe I, II, dan III. Kolagen disekresi oleh fibroblas dalam jaringan ikat, osteoblas, dan sel-sel epitel.
| Tipe | Komposisi Molekul | Fitur Struktural | Jaringan Representatif |
|---|---|---|---|
| Kolagen Fibril | |||
| I | <α1(I)>2<α2(I)> | Fibril dengan panjang 300 nm | Kulit, tendon, tulang, ligamen, dentin, jaringan interstisial |
| II | <α1(II)>3 | Fibril dengan panjang 300 nm | Tulang rawan, humor vitreus |
| III | <α1(III)>3 | Fibril dengan panjang 300 nm; sering dengan tipe I | Kulit, otot, pembuluh darah |
| V | <α1(V)>3 | Fibril dengan panjang 390 nm dengan domain terminal N globular; sering dengan tipe I | Serupa dengan tipe I; juga kultur sel, jaringan janin |
| Kolagen Terkait Fibril | |||
| VI | <α1(VI)><α2(VI)> | Hubungan lateral dengan tipe I; domain globular periodik | Sebagian besar jaringan interstisial |
| IX | <α1(IX)><α2(IX)><α3(IX)> | Hubungan lateral dengan tipe II; domain globular terminal N; glikosaminoglikan terikat | Tulang rawan, humor vitreus; |
| Kolagen Pembentuk Lembaran | |||
| IV | <α1(IV)>2<α2(IV)> | Jaringan dua dimensi | Semua basa lamina |
Kolagen tipe mudah diisolasi. Unit struktur dasarnya adalah protein dengan panjang 300 nm dan tebal diameter 1,5 nm, serta terdiri dari tiga subunit koil, yaitu dua rantai α1(I) dan satu rantai α2(I). Setiap rantai terdiri dari 1050 belitan asam amino dengan karakteristik tripel heliks bertangan kanan. Semua kolagen mengandung segmen tiga untai heliks dengan struktur yang serupa. Sifat unik setiap tipe kolagen terutama berasal dari segmen yang menginterupsi tripel heliks tersebut dan yang melipat jadi macem lain struktur tiga dimensi.
Struktur tripel heliks kolagen berasal dari banyaknya 3 asam amino, yaitu glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Tiga asam amino ini menyusun perulangan motif pilah Gly-Pro-X, dimana X bisa asam amino apapun. Setiap asam amino mempunyai fungsi yang sudah pasti. Rantai samping glisin, atom H, adalah satu-satunya ranti yang bisa pas dengan pusa heliks tiga untai.
Ikatan hidrogen yang bertautan dengan NH ikatan peptida dari residu glisin dengan grup peptida karbonil (C═O) dalam polipeptida yang berdekatan membantuk untuk memegangi tiga rantai tersebut secara bersama-sama. Sudut ikatan C – N peptidyl-proline atau ikatan peptidyl-hydroxyproline memungkinkan setiap rantai polipeptida untuk melipat jadi heliks dengan geometri sedemikian rupa sehingga tiga rantai polipeptida bisa melengkung berbarengan untuk membentuk helix tiga untai. Meskipun hubungan peptida-prolin yang kaku itu menganggu asam amino dalam α helix, hubungan itu menstabilkan heliks kolagen kaku tersebut.
- doctor✚dentist
- Klinik Gigi & Implan Gigi Jakarta
- Layanan umum: (+62)21 2253 9385 (Pos Pengumben)Layanan umum: +622153654792 (Palmerah)
- Jl. Pos Pengumben No. 40c Jakarta Barat, Jakarta 11560 Indonesia
Jl. Palmerah Barat No. 108 Jakarta Barat, Jakarta 11480 Indonesia
Referensi
https://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2011/MB_cgi?mode=&term=Collagen+type+I; akses 26 Desember 2016
K. Kuhn, 1987, in R. Mayne and R. Burgeson, eds., Structure and Function of Collagen Types, Academic Press, p. 2; M. van der Rest and R. Garrone, 1991, FASEB J. 5:2814.